粉红聚端孢（Trichothecium　roseum）是一种重要的真菌寄生虫，可以通过细菌寄生抑制病原微生物的生长，有效控制多种植物病原真菌。几丁质酶（chitinase、chi）在粉红聚端孢的寄生和抑菌方面发挥着重要作用。本研究旨在了解粉红聚端孢几丁质酶Trchi2基因在毕赤酵母（Pichia　pastoris）的表达情况，并阐明其酶学特性。在PCR、逆转录（PCR、reverse　transcriptase）通过RT-PCR克隆了粉红聚端孢几丁质酶trchi2基因，将获得的酵母转化子转移到毕赤酵母-GS115，并通过甲醇诱导表达获得Trchi2蛋白。测定了几丁质酶的活性，并对其酶学性质进行了研究。本研究成功构建了毕赤酵母重组表达载体pPIC9K－Trchi2，获得了分泌和表达几丁质酶trchi2的工程菌GS115-trchi2-2-8。诱导培养7天后，酶产量最高，酶活性为3.96 U/ml，表达的几丁质酶Trchi2表观分子量为50kD，胶态几丁质酶解产物为壳聚糖。酶活性在pH6.0时最高，在pH4～7.5和30～55时相对稳定。当催化反应体系中含有50个mmol/升的Ag+、Hg2＋、Cu2+、Fe2＋时，trchi2酶活性受到强烈抑制。本研究对几丁质酶trchi2的基本性能进行了研究，为深入探讨其结构和功能以及生产应用提供了理论依据。